Enzimologia. Coordinatore: Hochkoeppler

L’attività di ricerca del gruppo di enzimologia è volta a comprendere la funzione, la struttura e i meccanismi d'azione degli enzimi. Le principali attività riguardano la caratterizzazione chimico-fisica degli enzimi, l’analisi del meccanismo catalitico e lo studio di possibili inibitori capaci di bloccare l'attività enzimatica, con eventuali applicazioni per lo sviluppo di farmaci.

Temi di ricerca del gruppo

Il gruppo di ricerca è impegnato principalmente nei seguenti progetti: 1) studio dell’assemblaggio della lattato deidrogenasi umana, LDH-5, sfruttando la possibilità di produrre il monomero LDH-A; 2) caratterizzazione di peptidi, lineari e ciclici, in grado di inibire l’assemblaggio del tetramero della lattato deidrogenasi; 3) studio dell’effetto del trealosio nei confronti della lattato deidrogenasi di muscolo di coniglio; 4) espressione in Escherichia coli e purificazione della D-lattato deidrogenasi umana.

Membri del Laboratorio

Alejandro Hochkoeppler, Professore Associato

Alessandra Stefan, Ricercatrice confermata

Antonio Gonzalez Vara y Rodriguez, Ricercatore confermato

Posizioni dispinibili

1 posizione: analisi della stabilizzazione della lattato deidrogenasi (LDH) di muscolo di coniglio indotta da trealosio e studio dei riarrangiamenti conformazionali indotti dal disaccaride.

Pubblicazioni significative

  • Stefan, A., Gentilucci, L., Ruffolo, F., Rossi, V., Sordi, S., He, T., di Stefano, G., Santino, F., Brigotti, M., Scotti, C., Iamele, L., de Jonge, H. and Hochkoeppler A. (2024). “Peptides inhibiting the assembly of monomeric human l-lactate dehydrogenase into catalytically active homotetramer decrease the synthesis of lactate in cultured cells.” Protein Science 33(10): e5161.Doi: 1002/pro.5161
  • Stefan, A., Mucchi, A. and Hochkoeppler A. (2024). “The catalytic action of human D-lactate dehydrogenase is severely inhibited by oxalate and is impaired by mutations triggering D-lactate acidosis.” Archives of Biochemistry and Bioplysics754: 109932. Doi: 1016/j.abb.2024.109932
  • Simongini, M., Puglisi, A., Genovesi, F. and Hochkoeppler A. (2023). “Trehalose counteracts the dissociation of tetrameric rabbit lactate dehydrogenase induced by acidic pH conditions.” Archives of Biochemistry and Bioplysics 740: 109584. Doi: 1016/j.abb.2023.109584
  • Iacovino, L.G., Rocci, M., di Stefan, G., Rossi, V., Binda, C., Brigotti, M., Tomaselli, F., Pasti, AP., Dal Piaz, F., Cerini, S. and Hochkoeppler A. (2022). “Allosteric transitions of rabbit skeletal muscle lactate dehydrogenase induced by pH-dependent dissociation of the tetrameric enzyme.” Biochimie 199: 23-35. Doi: 1016/j.biochi.2022.03.008
  • Pasti, A.P., Rossi, V., di Stefano, G., Brigotti, M. and Hochkoeppler A. (2022). “Human lactate dehydrogenase A undergoes allosteric transitions under pH conditions inducing the dissociation of the tetrameric enzyme.” Biosci Rep 42(1):20212654. Doi: 1042/BSR20212654

Contatti

  • Alejandro Hochkoeppler

    Professore associato confermato

    Dipartimento di Farmacia e Biotecnologie

    UE5 – Plesso Navile – primo piano

    Via Piero Gobetti 87, Bologna

    a.hochkoeppler@unibo.it

    Tel: +39 051 2093671